→ Funkcje Biologiczne → Start Learning / Download MP3 Flashcards

Question		Answer
Co to ECM? start learning		macierz zewnątrzkomórkowa - kompleks różnych białek tworzących szkielet zapewniający utrzymanie kształtu i sprężystości tkanek
Co zawiera ECM? start learning		1. PROTEOGLIKANY i GAG 2. BIAŁKA WŁÓKNISTE 1. KOLAGEN 2. ELASTYNA 3. FIBRONEKTYNA 4. FIBRYLINA 3. BIAŁKA NIEWŁÓKNISTE 1. LAMININA 2. ENTAKTYNA 3. TENASCYNA
Kolagen struktura I rz. start learning		(Gly-X-Y), dużo proliny, glicyny, hydroksyproliny, hydroksylizyna(glikozylacja)
Kolagen struktura II rz start learning		trzy łańcuchy skręcone w lewoskrętną helisę kolagenową (3,3 reszty), superskręcone prawoskrętnie (odporność na odwijanie przez rozciąganie)
Kolagen struktura III rz start learning		podstawowa jednostka - tropokolagen, utrzymywana przez wiązania wodorowa,
Rodzaje kolagenu start learning		tworzące włókna: I, II, III tworzące sieci: IV, VIII kolageny towarzyszące IX i XII
Biosynteza kolagenu start learning		s
Dojrzewanie kolagenu start learning		Utlenianie lizyny do formy aldehydowej - allizyna i kondensacja poprzeczna łańcuchów (aldolowa)
Po co są peptydy ekstensyjne (telopeptydy)? start learning		Umożliwiają tworzenie superhelisy poprzez dużą ilość reszt cysteiny (bez udziału enzymów)
Czym różni się elastyna od kolagenu? start learning		Umożliwia powrót komórki do stanu początkowego, mało hydroksyproliny, brak hydroksylizyny
Cytoszkielet funkcje start learning		Ruch komórek, podział komórkowy, apoptoza, transport wewmętrzny
Filamenty aktynowe (mikrofilamenty) start learning		zbudowane z aktyny globularnej (G), po połączeniu jest to już aktyna fibrylarna (F) i z białek wiążących aktynę (ABP), które umożliwiają polimeryzację(zależną od ATP), depolimeryzację, stabilizację, usieciowanie, łączenie ze strukturami
Mikrotubule start learning		zbudowane z alfa i beta-tubuliny, a centra polimeryzacji to gamma-tubulina, w przekroju poprzecznym mają 13 protofilamentów, polimeryzacja opiera się na czapeczce-GTP
Filamenty pośrednie start learning		keratyny, laminy jądrowe, desminy, wimentyny, perferyny i neurofilamenty
Cechy białek globularnych start learning		dobrze rozpuszczalne, zwarta struktura, stabilizujące oddziaływania hydrofobowe i hydrofilowe
Łańcuchy hemoglobiny i mioglobiny start learning		mioglobina ma jeden łańcuch alfa, a hemoglobina cztery 2x alfa i 2x beta
Wiązanie tlenu przez mioglobinę start learning		żelazo 2+ w hemie, histydyna proksymalna - związana z hemem i histydyna dystalna wiążąca O2
Dlaczego hemoglobina jest rozwiązaniem systemowym? start learning		Ze względu na kooperatywne wiązanie i uwalnianie tlenu (pozwala dostarczać więcej tlenu) co związane jest z sigmoidalnym wykresem powinowactwa do tlenu, oraz hemoglobina ma możliwość wiązania dwutlenku węgla
Wiazanie tlenu w hemoglobinie start learning		Po związaniu podjednostki przesuwają się względem siebie co powoduje przejście do stanu R (relaxed) - wcześniej nieutlenowana jest T. Forma R ma większe powinowactwo innych hemów do związania tlenu
Modele wiązania kooperatywnego start learning		model jednoprzejściowy - wszystko w R(wiązanie tlenu) lub wszystko w T(dysocjacja), model sekwencyjny - po kolei każdy hem
Allosteryczne regulacje wiązania hemoglobiny start learning		2,3-bisfosfoglicerynian - stabilizuje formę T hemoglobiny, produkt glikolizy, spadek pH zmniejsza powinowactwo, obecność CO2 przekształcany do karbaminianu co powoduje przejście do stanu T
Hemoglobina płodowa start learning		zawiera 2x alfa i 2x gamma, nie wiąże 2,3-BPG, ma większe powinowactwo do tlenu
Hemoglobina w leczeniu cukrzycy start learning		HbA1c - jest glikozylowana nieenzymatycznie i jej duże stężenie jest w dużym stężeniu cukru
Cechy centrum aktywnego enzymu start learning		trójwymiarowa szczelina odosobniona od środowiska, zajmuje stosunkowo małą objętość enzymu, wiąże substrat przez bardzo wiele słabych oddziaływań, precyzyjne dopasowanie atomów, kształt może się zmieniać
Aminokwasy w centrum aktywnym start learning		kontaktowe: wiążące substrat, katalityczne pomocnicze: właściwie orientują substrat
Teorię oddziaływania substrat-enzym start learning		model klucza i zamka, indukowanego dopasowania, teoria odkształcenia substratu
Rodzaje katalizy start learning		kowalencyjna(cysteina, seryna, histydyna), kwasowo-zasadowa(specyficzna-tylko H3O lub OH, ogólną), poprzez odkształcenie wiązania(by strain)
Jak enzymy zmniejszają energię aktywacji start learning		stabilizacja stanu przejściowego, likwidacja niekorzystnych oddziaływań ze srodowiskiem, alternatywny szlak przejścia, zmniejszanie entropii
Km, kkat, Vmax start learning		stała michaelisa...
Linearyzacja Lineweavera-Burke start learning		y=1/v x=1/s
Rodzaje inhibicji start learning		nieodwracalna, odwracalna: kompetencyjna(rośnie Km), niekompetencyjna(rośnie Vmax), akompetencyjna(łączy się tylko do kompleksu ES, zmniejsza Km i Vmax), mieszana
Allosteria start learning		zmiana powinowactwa chemicznego białka do wiązanych cząsteczek poprzez zmianę jego struktury przestrzennej
Enzymy allosteryczne start learning		często składają się z wielu jednostek, miejsce wiązania efektorów jest inne niż wiązanie substratu, nie działają zgodnie z Michaelisa tylko mają wykres sinusoidalny
Izoenzymy start learning		różnią się sekwencją aminokwasową, katalizują tę samą reakcję, pozwalają modulować metabolizm
Kontrola aktywności enzymatycznej start learning		zmiana tempa degradacji, regulacja ekspresji, modyfikacje kowalencyjne, allosteria, inhibicja
3 Etapy sygnalizacji komórkowej start learning		1. Odebranie sygnału 2. Przekazanie sygnału 3. Odpowiedź komórki
Rodzaje sygnalizacji komórkowej start learning		1. Bespośrednia-jukstakrynna. 2. Z udziałem cząsteczek: a) endokrynna, neuronalna-daleka b) parakrynna i autokrynna - miejscowa
Rodzaje efektów sygnalizacyjnych start learning		1. Szybki zmiana w funkcji białek już istniejących. 2. wolny - zmiana ekspresji genów
Rodzaje ligandów start learning		Hydrofilowe - zewnątrzkomórkowe, hydrofobowe - wewnątrzkomórkowe
Funkcje kaskad sygnalizacyjnych start learning		przekazywanie, wzmocnienie(amplifikacja), integracja, rozprowadzenie i sprzężenie zwrotne
Przełączniki molekularne start learning		fosforylacja i białka wiążące GTP (białka G i monomeryczne białka G)
Regulacja transdukcji sygnału start learning		Na poziomie ścieżek - amplifikacja, specyficzność, terminacja, tworzenie kompleksów sygnalizacyjnych. Na poziomie białek: regulacja syntezy, aktywności, degradacji, cięcia proteolityczne, lokalizacja białek
Tworzenie kompleksów sygnalizacyjnych start learning		1. przy aktywnym receptorze (p-Tyr) 2. oddziaływania z białkiem rusztowania (scaffold protein) 3. dokowanie do reszt fosfoinozytolowych w błonie
Wyłączenie sygnailzacji start learning		1. Zmniejszenie stężenia ligandu. 2. Sekwestracja receptora. 3. Degradacja receptora. 4. Inaktywacja receptora. 5. Inaktywacja białka w kaskadzie 6. Negatywne sprzężenie zwrotne 7. Krzożowa inhibicja różnych szlaków
Rodzaje receptorów błonowych start learning		1. jonotropowe - kanały jonowe 2. metabotropowe - współpracują z białkami G 3. o aktywności katalitycznej
Charakterystyczne domeny umożliwiające oddziaływania - tworzące kompleks sygnalizacyjny start learning		SH2 - rozpoznanie pTyr SH3 - rozpoznanie domen bogatych w Pro PH - interakcja białkowo-lipidowe PTB - rozpoznanie pTyr po B-turn
Kinazy rodzaje start learning		białkowa kinaza A (zależna od cAMP), białkowa kinaza C (zależna od Ca), receptory o aktywności kinaz tyrozynowych, kinazy serynowo-treoninowe, kinazy fosfatydyloinozytoli, fosfolipazy
Przykłady receptorów jonotropowych start learning		receptory waniloidowe - wrażliwe na temperaturę, receptor acetylocholiny, receptory PIEZO - wrażliwe na dotyk
Receptory metabotropowe, serpentynowe start learning		połączone z białkami G, przechodzą 7 razy przez błonę komórkową
Najważniejsze enzymy docelowe dla białek G start learning		cyklaza adenylowa, fosfolipaza C
Kaskada zainicjowana przez światło start learning		aktywacja białka G, fosfodiesteraza, produkcja GMP
Aktywacja fosfolipazy C prowadzi do start learning		DAG (aktywującego kinazę białkową c) oraz IP3 aktywujące kanały Ca
RTK (receptory o aktywności kinazy tyrozynowej) mogą aktywować następujące szlaki start learning		Fosfolipazę C, kaskadę kinaz MAP, szlak PI
Co zostaje fosforylozowane w szlaku JAK/STAT start learning		Kinaza tyrozynowa JAK fosforyluję STAT(który jest jednocześnie czynnikiem transkrypcji)
Grubość błony biologicznej wynosi start learning		6nm
Jeżeli dwukrotnie spadnie potencjał na błonie mitochondrialnej to syntaza ATP będzie start learning		hydrolizować ATP
Białko Ras jest start learning		monomerycznym białkiem G, aktywnym z GTP
Wtórnym przekaźnikiem jest start learning		cAMP, cGMP, DAG, IP3
Najbardziej rozpowszechniona rodzinna receptorów start learning		metabotropowe, serpentynowe

Funkcje biologiczne

You must sign in to write a comment

More