Question  |
Answer |
|
start learning
|
|
|
|
|
|
start learning
|
|
|
|
|
Białka proste i białka złożone start learning
|
|
proste - tylko z aminokwasów Złożone – aminokwasy + część niebiałkowa
|
|
|
nukleoproteiny - jaka część niebiałkowa? start learning
|
|
|
|
|
fosfoproteiny - jaka część niebiałkowa? start learning
|
|
reszty kwasu fosforowanego
|
|
|
Metaloproteiny – jaka część niebiałkowa start learning
|
|
|
|
|
Chromoproteiny – jaka część niebiałkowa start learning
|
|
|
|
|
Właściwości Białek fibrylarnych start learning
|
|
Nierozpuszczalne w wodzie, silne Wiązania międzycząsteczkowe, mało wrażliwe na zmiany temperatury i ph środowiska
|
|
|
Budowa Białek Fibrylarnych start learning
|
|
Łańcuchy proste, długie i nitkowate
|
|
|
|
start learning
|
|
Materiał budulcowy Chrząstek, rogów lub włosów
|
|
|
Ogólne właściwości Białek globularnych start learning
|
|
Rozpuszczalne w wodzie, słabe Wiązania międzycząsteczkowe, wrażliwe na zmiany temperatury i ph środowiska
|
|
|
Budowa Białek globularnych start learning
|
|
Łańcuchy ściśle zwinięte i pofałdowane
|
|
|
Struktura I-rzędowa białek start learning
|
|
I łańcuch aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi
|
|
|
Struktura II-rzędowa białek start learning
|
|
Pofałdowana struktura I-rzędowa alfa helisa / Beta harmonijka
|
|
|
Jakie wiązanie w strukturze II-rzędowej białka start learning
|
|
|
|
|
Struktura III-rzędowa białek start learning
|
|
Pofałdowana struktura II-rzędowa Przestrzenne ułożenie aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym
|
|
|
Wiązania w strukturze III-rzędowej białka start learning
|
|
Oddziaływania hydrofobowe, Van der Waalsa, Wiązanie wodorowe, jonowe, Mostki disiarczkowe
|
|
|
|
start learning
|
|
Przestrzenne ułożenie aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym
|
|
|
Struktura IV-rzędowa białek start learning
|
|
więcej niż jeden łańcuch polipeptydowy
|
|
|
Która struktura odpowiada za właściwości, pełnione funkcje i znaczenie danego białka start learning
|
|
|
|
|
Co powoduje koalugacja Białek start learning
|
|
odwodnienie białka i jego wytrącenie się z roztworu Białka stają się nierozpuszczalne, wytrącają się z roztworu. Tracą aktywność biologiczną Łączenie cząsteczek białka większe koalugaty
|
|
|
Pod wpływem czego zachodzi Koalugacjacja start learning
|
|
|
|
|
Co powoduje Denaturacja białka start learning
|
|
I zniszczenie struktury czwarta, trzecia, drugorzędowej oraz utrata właściwości biologicznych i fizykochemicznych białka
|
|
|
Pod wpływem czego zachodzi Denaturacja białka start learning
|
|
Alkoholi, soli metali ciężkich, stężonych kwasów i zasad, wysokiej temperatury
|
|
|
Co utrzymuje strukturę IV-rzędową białka start learning
|
|
Oddziaływania między podstaw nikami aminokwasów oddzielnych Łańcuchów
|
|
|
albuminy, gdzie i co robia start learning
|
|
osocze krwi. Utrzymują stałe ciśnienie osmotyczne krwi
|
|
|
albuminy - globularne czy fibrylarne start learning
|
|
|
|
|
|
start learning
|
|
rola w odpowiedzi immunologicznej. PRZECIWCIAŁA - rozpoznają i neutralizuja patogeny (immunoglobuliny) uczestniczą w procesie krzepnięcia krwi funkcja transportowa (transferyna - żelazo)
|
|
|
globuliny - gdzie, budowa start learning
|
|
osocze krwi, globularne, proste
|
|
|
histony - gdzie i co robią start learning
|
|
upakowują długie nici DNA w jądrze komórkowym eukariotów
|
|
|
|
start learning
|
|
|
|
|
kolagen - gdzie i co robi start learning
|
|
skora, kości, chrząstki itd. Składnik tkanki łącznej funkcja podporowa, mechaniczna i ochronna zapewnia tkankom wytrzymałość na rozciąganie, elastyczności i sprężystosci
|
|
|
|
start learning
|
|
fibrylarny, złożony (glikoproteina)
|
|
|
keratyna - gdzie i co robi start learning
|
|
skóra i jej wytwory (włosy, paznokcie itd). Funkcja ochronna - tworzy barierę mechaniczną i chemiczną, chroniąc organizm przed czynnikami zewnętrznymi, itratą wody i wnikaniem drobnoustrojów
|
|
|
|
start learning
|
|
|
|
|
hemoglobina - gdzie i co robi start learning
|
|
w czerwonych kriwnkach (erytrocytach). Transportuje tlen
|
|
|
|
start learning
|
|
globularna, złożona (metaloproteina - atom żelaza)
|
|
|
mioglobina - gdzie i co robi start learning
|
|
komórki mięśniowe. Magazynuje tlen w mięśniach W momentach zwiększonego zapotrzebowania na tlen uwalnia go
|
|
|
|
start learning
|
|
globularna, złożona (metaloproteina/hemoproteina - hem z atomem żelaza)
|
|
|
monomer kwasu nukleinowego start learning
|
|
|
|
|
|
start learning
|
|
zasada azotowa, cukier (pentoza), reszta kwasu fosforowego (V)
|
|
|
|
start learning
|
|
to pentoza połączona z zasadą azotową
|
|
|
|
start learning
|
|
|
|
|
jednopierścieniowe piramidy start learning
|
|
cytozyna, tymina i uracyl
|
|
|
wiązanie między pentozą i zasadą azotowa start learning
|
|
|
|
|
wiązanie między pentozą i resztą kwasu fosforowanego (V) start learning
|
|
|
|
|
|
start learning
|
|
reszta kwasu fosforankwego (5!!!)
|
|
|
wiązania między nukleotydami start learning
|
|
wiązanie fosfodiestrowe 3’-5’
|
|
|
ile wiązań wodorowych występuje między adenina-cytozyna, a ile między Guanina-cytozyna start learning
|
|
adenina- tymina 2 wiązania wodorowe guanina-cytozyna 3 wiązania wodorowe
|
|
|
znaczenie biologiczne DNA start learning
|
|
Przechowuje i przekazuje informację genetyczną, zapewniając dziedziczenie i stabilność cech
|
|
|
Znaczenie biologiczne RNA start learning
|
|
Kluczowe dla ekspresji informacji genetycznej „odczytywanie”, wykorzystywanie do syntezy Białek a także pełni funkcje regulacyjne
|
|
|
Znaczenie biologiczne nukleotydów start learning
|
|
Nośniki energii Przenośniki elektronów metabolizmie
|
|
|
